COLÁGENO TIPO I A PARTIR DA TÍBIA BOVINA: PROCESSO DE OBTENÇÃO E PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS, ESTRUTURAIS E TÉRMICAS

Letícia de Souza Freitas de Oliveira; VANESSA BIANCARDI; Antonio Renato Bigansolli; Everaldo Zonta; Maria Ivone Martins Jacintho Barbosa; Louise Emy Kurozawa; José Lucena Barbosa Junior

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Trabalho

Título do Trabalho

COLÁGENO TIPO I A PARTIR DA TÍBIA BOVINA: PROCESSO DE OBTENÇÃO E PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS, ESTRUTURAIS E TÉRMICAS

Autores

Letícia de Souza Freitas de Oliveira
VANESSA BIANCARDI
Antonio Renato Bigansolli
Everaldo Zonta
Maria Ivone Martins Jacintho Barbosa
Louise Emy Kurozawa
José Lucena Barbosa Junior

Modalidade

Resumo

Área temática

Ciências Agrárias - Ciência e Tecnologia de Alimentos

Data de Publicação

22/04/2025

País da Publicação

Brasil

Idioma da Publicação

pt-BR

Página do Trabalho

https://www.even3.com.br/anais/xi-raic-e-v-raidtec-ufrrj/931292-colageno-tipo-i-a-partir-da-tibia-bovina--processo-de-obtencao-e-propriedades-fisico-quimicas-estruturais-e-term

ISBN

978-65-272-1295-9

Palavras-Chave

Osso, colágeno tipo I, produto, hidrólise, nitrogênio, TGA, FTIR, MEV, EDS

Resumo

Tíbia bovina é fonte de colágeno tipo I (COL I), cujo potencial biotecnológico tem sido subaproveitado devido à resistência natural do osso aos métodos convencionais de extração. No entanto, o valor de mercado do COL I está em ascensão, especialmente para a indústria de alimentos, devido às suas propriedades de biocompatibilidade que permitem sua incorporação em diversos produtos proteicos, promovendo inovação e desenvolvimento. Isso destaca a importância de estudos que viabilizem o reaproveitamento tecnológico e sustentável da tíbia bovina. Portanto, o estudo objetivou investigar o processo de obtenção do COL I da tíbia bovina e analisar suas propriedades físico-químicas, estruturais e térmicas, visando aplicações na indústria de alimentos. Foi adquirido resíduo ósseo bovino em abatedouro e a tíbia foi beneficiada. A tíbia foi seca a 60 °C/24h e moída em moinhos de martelo e de alta eficiência energética. Em seguida, foi fervida a 100 °C/60 min para remoção completa da gordura e foi desmineralizada por solubilização em ácido acético 1 M, seguido de ácido lático 1 M, ambos a 37 °C/3 h/200 rpm. O COL I foi obtido pela hidrólise por protease a pH 10/60 °C/6 h/180 rpm. O mesmo foi investigado quanto ao teor de nitrogênio por método Kjeldahl, propriedades térmicas, teor de umidade e cinzas por termogravimetria (TGA) e propriedades estruturais por espectroscopia de infravermelha com transformada de Fourier (FTIR), microscopia eletrônica de varredura (MEV) e espectroscopia por dispersão de energia (EDS). As triplicatas foram comparadas por ANOVA e teste Tukey a 5% de significância. O teor de nitrogênio foi de 70,2%, o que é consistente com a estrutura característica do COL I, formada predominantemente pelos aminoácidos glicina, prolina e hidroxiprolina. O teor de umidade e cinzas, sendo esses respectivamente 11,7% e 3,8 mg, sugerem que o material era constituído predominantemente por compostos orgânicos, característico de uma estrutura de proteína. FTIR identificou os grupos de peptídeos vibracionais do colágeno, sendo esses o grupo carboxila em 1158-1025 cm -1, amida A em 3278 cm- 1, amida B em 2927 e 3075 cm -1, amida I em 1635 cm -1, amida II em 1532 cm -1 e amida III em 1237-1455 cm -1. Os picos identificados revelaram detalhes sobre a composição estrutural e as interações químicas do colágeno, como as ligações de hidrogênio e as estruturas primária e secundária. MEV revelou características morfológicas distintas no COL I, as partículas apresentaram formas irregulares, tamanhos variados, superfície com textura lisa e alguns poros, indicando uma formação não homogênea e apontando variações no processo de formação que podem comprometer a integridade estrutural. EDS confirmou a composição elementar da amostra, destacando a predominância de elementos característicos do COL I, como carbono e oxigênio. Esses elementos estavam presentes nas quantidades esperadas, de acordo com a composição molecular do colágeno, corroborada pelos dados de FTIR que mostraram as vibrações de estiramento dos grupos carboxila, indicando um arranjo molecular estruturado. O COL I foi obtido com sucesso da tíbia bovina, permitindo a investigação de suas propriedades. Os resultados mostraram semelhanças com dados reportados na literatura, promovendo a viabilidade do processo de obtenção. O estudo apresenta potencial para gerar inovações na indústria de alimentos por oferecer uma estratégia de reaproveitamento da tíbia bovina, direcionando o material para desenvolvimento de produtos proteicos.

Título do Evento: XI Reunião Anual de Iniciação Científica da UFRRJ (RAIC 2024) & V Reunião Anual de Iniciação em Desenvolvimento Tecnológico e Inovação (RAIDTec 2024)
Cidade do Evento: Seropédica
Título dos Anais do Evento: Anais da XI Reunião Anual de Iniciação Científica da UFRRJ (RAIC) e V Reunião Anual de Iniciação em Desenvolvimento Tecnológico e Inovação (RAIDTec): Transição energética: impactos ambientais e sociais
Nome da Editora: Even3
Meio de Divulgação: Meio Digital

Como citar

OLIVEIRA, Letícia de Souza Freitas de et al.. COLÁGENO TIPO I A PARTIR DA TÍBIA BOVINA: PROCESSO DE OBTENÇÃO E PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS, ESTRUTURAIS E TÉRMICAS.. In: Anais da XI Reunião Anual de Iniciação Científica da UFRRJ (RAIC) e V Reunião Anual de Iniciação em Desenvolvimento Tecnológico e Inovação (RAIDTec): Transição energética: impactos ambientais e sociais. Anais...Seropédica(RJ) UFRRJ, 2024. Disponível em: https//www.even3.com.br/anais/xi-raic-e-v-raidtec-ufrrj/931292-COLAGENO-TIPO-I-A-PARTIR-DA-TIBIA-BOVINA--PROCESSO-DE-OBTENCAO-E-PROPRIEDADES-FISICO-QUIMICAS-ESTRUTURAIS-E-TERM. Acesso em: 15/01/2026